蛋白質

蛋白質

組成:
  • 蛋白質的成分,主要是碳、氫、氧、氮等四種元素所構成的,其中氮的存在使蛋白質有別於醣類與脂肪。構成蛋白質的其他少量元素尚有硫、磷、鐵、銅等。
  • 蛋白質的分子量,可由13000至幾百萬不等,所以蛋白質的分子比醣類與脂肪大很多。

結構:

         胺基酸是一種有機化合物,含有胺基(—NH2)以及梭基,所有蛋白質水解而得的胺基酸均屬α-胺基酸,亦即胺基與梭基同在一個碳上,可以下列之結構式表之:

NH2

        R-C-COOH

H

 

  • 蛋白質由很多的胺基酸,依照一定的比例及形式排列而成。在自然界中存在的胺基酸有50種以上,而對營養學而言,並存於蛋白質中的只有22種。
  • 有些胺基酸,如鳥胺酸(Ornithine)及瓜胺酸(Citruline)是很重要的代謝中間產物,但不見於一般的蛋白質中。
  • 蛋白質是許多胺基酸以生太鍵(Peptide linkage)連接而成,亦即一個胺基酸的胺基與另一個胺基酸的梭基結合脫水而成。

蛋白質的分類:

◎蛋白質可以化學性質、物理形狀及營學性質之差異,而給予多種分類。

  • 以化學性質分類:
  1. 簡單蛋白質:是指以酸、鹼或酵素水解後,只能產生胺基酸或其衍生物。如:球蛋白(蛋類的卵球蛋白、血液中的血清球蛋白)。
  2. 複合蛋白質:是由單純蛋白質與非蛋白質物質結合而成。如:醣蛋白(蛋白質與醣類物質結合)。
  3. 衍生蛋白質:是單純蛋白質或複合蛋白質之分解產物,這包括分子內的重新組合但未被破壞生太鍵者。如:多生太(Polypeptides)。
  • 以物理形狀分類:

1、纖維狀蛋白質:由眾多生太鏈以平行方式連接成直線狀,它們通常不容於體液中,且具有張力、韌性;如:頭髮、指甲中的角蛋白等。
2、球形蛋白質:由胺基酸之間的鍵成環狀且受緊密壓擠所形成之球狀或橢圓球狀,通常可溶於體液中,如血紅蛋白等。

  • 以營養性質分類:

1、完全蛋白質:含有足量的必須氨基酸以供組織所需,同時還能夠促進正常的生長速率。
2、部分完全蛋白質:為生長發育所需,缺了它們生命仍可維持。
3、不完全蛋白質:光靠它們並不足以應付組織新陳代謝所需,因而不足以維持生命。

蛋白質之功能:

  • 維持生命與成長:蛋白質是構成肌肉、器官及內分泌腺的主要材料。每一活細胞及體液均含有蛋白質。總言之,胺基酸是提供生命中用來建立及不斷置換體細胞所需的原料。
  • 調節: 人類之不同的蛋白質均具有其特化的調節功能。
  • 能量: 平均每一公克的蛋白質可提供4大卡的熱量。

蛋白質的一般性質:

  • 蛋白質的溶解度

其影響因素如下:

  1. ph值:當ph值在其等電點(pI)時,溶解度最小。
  2. 鹽濃度:當在低濃度時,蛋白質的溶解度隨著鹽濃度的增加而增加,稱為Salting-in。當鹽濃度高至某一濃度時,蛋白質的溶解度隨著鹽濃度的增加而減少,稱為Salting-out。
  3. 溶媒的介電常數(Dielectric contant):酒精、丙酮的常數較水小,使蛋白質分子在此溶媒中的斥力較小,溶解度較低。
  4. 溫度:在一限定的溫度(約0~40℃)下,大部份的蛋白質溶解度隨溫度的上升而增加。
  • 蛋白質的沈澱作用

能使蛋白質發生沈澱作用的因素有:酸、酸性試劑、單寧酸、重金屬離子(汞離子、鉛離子等)、咖啡因、嗎啡、中性鹽、有機溶媒、熱等。

  • 蛋白質的變性作用:

        蛋白質受到酸、鹼、尿素、有機溶媒、重金屬、熱、紫外光及X-射現等物理或化學的破壞,引起蛋白質自然之分子結構的改變,並引起生理活性的消失,稱為變性作用。

        變性作用破壞了蛋白質的二級、三級、四級結構,一般不會影響其初級結構。

*變性蛋白質的特性:

(1)溶解度降低。
(2)生物活性消失。
(3)不能結晶。
(4)易受蛋白脢的水解。
(5)滴定曲現改變,因可滴定的官能基增加。
(6)-SH等基團的反應活性增加。

蛋白質之消化和吸收:

  • 蛋白質的消化

1.蛋白質的消化綱要

位置 不活化物質 活化物質 活 化 酵 素 消 化 作 用
口腔 將食物嚼碎以增加作用面積
胃蛋白脢原(Pepsinogen) 鹽酸(HCl) 胃蛋白脢(Pepsin) 可斷裂芳香族氨基酸或白胺酸胺基端之生太鍵
凝乳酵素(Rennin) 可將牛奶中的酪蛋白(Casein)催化成含鈣的副乾酪素(Ca paracasei- nate)
胰蛋白脢原(Trypsinogen) 腸激動脢(Entero-kinase) 胰蛋白脢(Trypsin) 可斷裂離胺酸或精胺酸之梭基端生太鍵
食糜蛋白脢原(Chymotryps-nogeni) 胰蛋白脢(Trypsin) 食糜蛋白脢(Chymotrypsin) 可斷裂色胺酸、酪胺酸、苯丙胺酸之梭基端生太鍵
前梭基生太脢(Procarboxy-peptidase) 胰蛋白脢 梭基生太脢(Carboxypeptidase) 可斷裂生太鍵梭基端的最末一個生太鍵
腸內細胞 刷狀緣:胺基寡生太脢(Aminooligope-ptidase)及雙生太脢(Dipeptidase) 前者可斷裂短生太鍵胺基端的最末一個生太鍵;後者可斷裂雙生太而形成氨基酸
細胞質:雙及三生太脢(Diand tripepti-dase) 可斷裂雙生太及三生太而形成氨基酸

2.蛋白質的變性效應:

        (1)蛋白質經些微加熱後,其橫向鍵即斷裂,因而可加速消化之進行;但相反
             的,過度的加熱反而可能造成橫向鍵的生成,而使消化進行困難。

        (2)有一種抵抗消化的作用,稱為梅納反應(Maillard reaction)或褐化反應
           (Browning reaction),即是由於長期受熱而形成於醣類與離胺酸之間的
             反應。

3.酵素抑制劑效應:

  • 有些食物如黃豆及大豆,含有抑制胰蛋白脢之成分,加熱處理可破壞這些抑制物質,因而改善蛋白質的消化率。

4.消化係數:

(1)蛋白質之消化係數是指吃下去的蛋白質所能吸收的百分比。計算方法為:消化係數(CD)=【氮攝取量-(糞便氮量-無蛋白質飲食時之糞便氮量)】÷氮攝取量×100

(2)牛奶和蛋的消化係數約為97,植物性蛋白質約在75至80左右,所以含較多量動物性蛋白質者會有較好的消化率。

  • 蛋白質的吸收
  1. 存在於小分子生太上的氨基酸,其吸收速度要比游離氨基酸來得快。游離氨基酸通常只有在小腸近端較易吸收,而生太卻是在小腸遠端及近端均可吸收。
  2. 氨基酸的吸收和葡萄糖一樣,需靠主動運輸。而主動運輸需要(1)ATP;(2)在小腸黏膜細胞中需要特別的輸送蛋白;(3)需與鈉梨子的吸收同時進行。
  3. 不同的氨基酸,有不同得吸收速率。
  4. 現以發現有12個「與膜結合的特殊立體運輸系統」(Stereospecific membrane-bound transport system),分別可輸送下列12組氨基酸:

1.丙胺酸、甘胺酸;
2.白胺酸、異白胺酸、擷胺酸;
3.絲胺酸、酥胺酸;
4.天門冬酸、麩胺酸;
5.醯胺天門冬酸、醯胺麩胺酸;
6.離胺酸;
7.組織胺酸;
8.精胺酸;
9.苯丙胺酸、酪胺酸、色胺酸;
10.半光胺酸;
11.甲硫胺酸;
12.脯胺酸。

  1. 共用同攜帶者的氨基酸之間,就可能形成競爭。因為有這種競爭得存在,所以含有過多較易吸收氨基酸的蛋白質,反而不如分配均勻的蛋白質來的有效;因為攜帶者的數量有限,如此反而會減少那些較不易吸收氨基酸的吸收量。
  2. 氨基酸的吸收速率之控制,主賴於:

         (1)經由消化所釋出之氨基酸總量。
         (2)存在的各種氨基酸之比例。
         (3)黏膜細胞上司轉運之攜帶者的可用程度。
         (4)組織接受氨基酸之速度。

  1. 氨基酸的吸收,可被一些抗生素所抑制,如:Puromycin,Actinomycin D,因其抑制輸送蛋白的合成。
    (1)在某些情形下,完整的蛋白質可經胞飲作用而被吸收。
    (2)Pyridoxal phosphate型態的維生素B6與氨基酸字腸部的黏膜層至漿膜層(Serosa)的主動運輸有密切的關係。

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